80 ENTREVISTA •D. Si la posición del grupo amino se sitúa a la derecha. Sólo los aminoácidos proteicos ‘L’ son útiles para la for- mación de las proteínas. La síntesis de los aminoácidos en las plantas se realiza por cinco vías principales, que se denominan en función del precursor del que derivan: • Familia del pirúvato: Alanina, valina y leucina. • Familia del oxalcetato: Ac. aspártico, lisina, treonina, metionina e isoleucina. • Familia del alfa-cetoglutarato: Ac. glutámico, prolina, hi- droxiprolina y arginina. • Familia del siquimato: Tirosina, fenilalanina, triptófano e histidina. • Familia del ciclo de Calvin: Glicina, serina y cistina. Existen interacciones metabólicas entre las diferentes familias. Las proteínas están constituidas por largas cadenas de aminoácidos proteicos unidos entre sí por un tipo de en- lace llamado ‘enlace peptídico’. El peso molecular o ta- maño de las proteínas es muy diverso; existiendo de peso molecular pequeño hasta otras con cifras superiores a los 300.000 Daltons. Las diversas proteínas se diferencian entre sí por la can- tidad de cada uno de los aminoácidos presentes en su molécula. Los aminoácidos son los mismos en todas las proteínas, la diferencia está en la cantidad de cada uno de ellos. Es decir, en el aminograma. ¿Qué es la hidrólisis de proteínas? La hidrólisis es el proceso químico de rotura de los enla- ces peptídicos que unen los aminoácidos de una proteína. Se llama ‘hidrolizado’ al producto final de un proceso de hidrólisis. Es una mezcla de aminoácidos libres y péptidos de diferente tamaño, en función del proceso de hidrólisis. La hidrólisis, conforme avanza la rotura de los enlaces peptídicos, genera fracciones de aminoácidos que reci- ben los siguientes nombres: • Peptonas, son las fracciones más grandes. • Polipéptidos, son cadenas de más de diez aminoácidos. • Péptidos (oligopéptidos), si las cadenas son inferiores a diez aminoácidos. • Aminoácidos libres. La hidrólisis es una reacción química que únicamente in- corpora agua; pero, necesita la presencia de un cataliza- dor. El tipo de catalizador o ‘agente hidrolítico’ define la hidrólisis. ¿Cuántos agentes son utilizados para la hidrólisis por las empresas? La industria tiene la posibilidad de utilizar tres agentes hi- drolíticos: ácidos, enzimas y álcalis. La hidrólisis ácida y la enzimática mantienen la característica ‘L’ de los ami- noácidos. La diferencia entre ellas es la capacidad de ge- nerar aminoácidos libres. La hidrólisis ácida puede generar oligopéptidos y una can- tidad grande de aminoácidos libres (en periodos cortos de tiempo). La hidrólisis enzimática, por la propia natura- leza de las enzimas, puede ser selectiva en la rotura de los enlaces peptídicos. Por ello, genera polipéptidos y la cantidad de aminoácidos libres, depende del tipo de en- zima y del tiempo, generalmente, mucho más largo. La hidrólisis alcalina genera una mezcla racémica de ami- noácidos libres. Es decir, un 50% de los aminoácidos li- bres son L y el otro 50% son D. Esencialmente, una hidrólisis alcalina no se utiliza cuando se busca obtener un hidrolizado de alto valor nutricional. Científicamente está probado que la hidrólisis ácida y la enzimática mantienen la característica ‘L’ de los aminoá- cidos libres. Sin querer retroceder más en el tiempo ya en 1950 el profesor Haurowitz (Professor de Bioquímica de la Universidad de Indiana, presidente de la División de Biología Química de la American Chem. Soc.), en su libro ‘Química y Función de las Proteínas’ indica: “La ventaja de la hidrólisis mediante ácidos estriba en que se evita la racemización, con lo que los aminoácidos se obtienen como L-aminoácidos”. panorama